【破解冠狀病毒s蛋白精細結構為疫苗提供新思路】
近日,華中農業大學農業微生物學國家重點實驗室教授彭貴青團隊聯合上海科技大學教授劉志傑團隊解析了冠狀病毒229E(HCoV-229E)表面刺突蛋白(S)的近原子解析度結構,並捕捉到刺突蛋白的兩種中間構象,揭示了HCoV-229E入侵宿主細胞過程中必需的動態構象變化,為冠狀病毒疫苗研發提供新思路。《自然—通訊》在線發表了該成果。論文傳送門:http://t.cn/A65t8XJc

該團隊通過單顆粒冷凍電鏡三維重構的方法解析了HCoV-229E刺突蛋白兩種構象狀態的結構。其中構象1為「細長」結構,它的三個受體結合區(RBD)均處於「lying」狀態,由於空間位阻導致其無法與受體APN結合,該構象為受體結合的非激活狀態(closed state)。

同時,研究者發現一種「矮胖」新構象,其RBD排列更為鬆散,有利於轉換為「standing」狀態,進而與受體結合。

該發現可推廣到其他嚴重危害動物健康的Alpha冠狀病毒(PEDV、TGEV、FIPV),對理解其入侵宿主細胞的分子機制,開發新型疫苗和藥物具有重要科學意義。
http://t.cn/A65t8XJt

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